最强的生物化学笔记(2)

1. 胰凝乳蛋白酶专一性地切断芳香氨基酸和疏水氨基酸的羧基端肽键。 2. 促黄体生成素释放激素是垂体前叶分泌的激素。

3. 蛋白质分子中的α-螺旋结构靠氢键维持，每转一圈上升3.6 个氨基酸残基。

4. 一般说来，球状蛋白疏水性氨基酸残基在其分子内核，亲水性氨基酸残基在分子外表。 5. 细胞色素c 的脱辅基蛋白与血红素辅基以共价键结合。

6. 肌球蛋白本身还具有ATP 酶的活性，所以当释出能量时就引起肌肉收缩。

7. 两条相当伸展的肽或同一条肽链的两个伸展的片段之间形成氢键的结构单元称为β 折叠片。

8. 最早提出蛋白质变性理论的科学家是吴宪。

9. 血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现协同效应，是通过Hb 的别构现象实现的,它的辅基是血红素。由组织产生的CO2 扩散至红细胞，从而影响Hb 和O2 的亲和力，这称为波尔效应。 10. 精氨酸的pKl(COOH)值为2.17，pK2(NH3值为9.04，pK3(胍基)值为12.98，其pI(等电点

时的pH 值)为11.01。天冬氨酸的pK1(COOH)值为1.88，pK2(COOH)值为3.65，pK3(NH3+)值为9.60，其pI 值为2.77。

11. 胶原蛋白是由三股肽链组成的超螺旋结构的大分子蛋白质，并含稀有的羟脯氨酸与羟赖 氨酸残基，它们是在翻译后经羟化作用加工而成的。

12. 膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同，可分为膜周边蛋白与膜内在蛋白两类。 13. 免疫球蛋白是由4 条肽链组成的血液蛋白，但它是由B 淋巴细胞产生的。每条肽链的N端为可变区，是识别特殊性抗原的活性区域，C 端部分为恒定区。

14. 下丘脑分泌一种调节生殖生理的活性肽，其化学结构为焦谷—组—色—丝—酪—甘—亮 —精—脯—甘酰胺。由于分子中含有组氨酸与精氨酸等残基，因此可考虑用羧甲基纤维素离 子交换层析分离纯化；由于含有酪氨酸残基，因此可用分光光度计在280mn 的吸收峰检测， 并且在放射免疫测定中可用125I 标记。这活性肽的靶器官是垂体前叶，它刺激促黄体生成激素的释放。

15. 酶蛋白荧光主要来自色氨酸和酪氨酸。

16. 镰刀状贫血血红蛋白分子HbSβ 链与正常人血红蛋白分子HbAβ 链间有1 个残基差别。 17. 胰岛素的分子量大约是5600（513110=5610）。

18. 在糖蛋白中，糖经常与蛋白质的Ser、Thr 和Asn 残基相连接。

19. 一条肽链：Asn—His—Lys—Asp—Phe—G1u—11e—Arg—G1u—Tyr—G1y—Arg 经胰蛋 白酶水解，可得到3 个肽段。

20. 抗体就是经抗原诱导产生的免疫球蛋白。

21. 肽经溴化氰(CNBr)处理后，在Met 残基右侧的肽键被裂解，裂解后该残基变成高丝氨 酸。

22. 继英国F.Sanger 之后，美国S.Moore 与W.Stein 二人共同建立了蛋白质一级结构的测定技术，获得了1972 年诺贝尔化学奖。 23. 视紫红蛋白的辅基是11-顺视黄醛。

24. 研究配基与蛋白质结合时常用Scatchard 作图，此时的纵坐标为配基结合量与游离量之 比B/F，横坐标为配基结合量B。

25. 胰蛋白酶的专一性就是在Lys 或Arg 残基右侧的肽键上水解。

26. 羧肽酶B 专一地从蛋白质的羧端切下碱性氨基酸Arg 和Lys。

27. 胰岛素是胰岛β 细胞分泌的多肽激素，是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N 端 的信号肽成为胰岛素原。再经肽酶激活失去C 肽，最后形成具有生物活性的胰岛素。 28. 首先被发现的生长因子是神经生长因子NGF。

29. 在某一特定pH 之下，蛋白质带等量的正电荷与负电荷，该pH 值是该蛋白的等电点。 30. 蛋白质水溶液在pH 6 也有缓冲作用，这主要由于蛋白质分子内组氨酸的咪唑基团的解 离作用

31. 在生物膜内的蛋白质疏水氨基酸朝向分子外侧，而亲水氨基酸朝向分子内侧。 32. 一个球状蛋白质，含100 个氨基酸，估计它的分子量是1100±20％。

33. 赖氨酸带三个解离基团，它们的pK 分别为2.18，8．95 及10．53。赖氨酸的等电点为 9.74．

34. 蛋白质中主要两种二级结构的构象单元是α 螺旋和β 折叠。 35. 蛋白质生物合成的主要加工内容是修饰和剪切。 36. 红细胞第三带蛋白是一种阴离子交换载体。

37. 多肽或蛋白质激素的受体主要分布于靶细胞的质膜表面，而甾体激素的受体主要分布于 靶细胞的细胞质。

38. 异常血红蛋白引起的贫血疾病，是由于血红蛋白的个别氨基酸残基的变异，结果使血红

蛋白的构象改变，丧失了正常的生物功能。

39. 用分光光度计在280nm 测定蛋白质有强烈吸收，主要是由于Trp、Tyr 和Phe 等氨基酸 侧链基团起作用。

40. 谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽键联接而成，这三种氨基酸分别是谷氨酸、半胱氨酸、甘 氨酸

41. 催产素和加压素的结构稳定性取决于分子中的二硫键，它们由垂体后叶分泌。

42. 多肽激素是从非激活态的激素原转变而来，是在分泌细胞内部的高尔基体进行的，多肽 激素的受体主要分布于质膜表面。

43. 胰岛素是A、B 两条肽链通过正确匹配的二硫键连接而成的蛋白质，在体内从一条肽链 的前体经过蛋白酶的加工剪裁而成。

44. 维持蛋白质构象的次级键主要有氢键、离子键、疏水作用。

45. 横纹肌的结构蛋白质主要是肌动蛋白和肌球蛋白，它们各自通过线性缔合形成肌细丝和 粗丝，肌肉的运动和肌原纤维的收缩就是这两种丝相互滑动的结果。

46. 已知某种氨基酸的pK1 和pK2 分别是2．34 和9．69，它的pI 是6.02。

47. 明胶是胶原蛋白的部分水解产物。

48. 氨基酸定量分析的经典方法是茚三酮法，氨基酸序列测定中最普遍的方法是Edman 法。 49. 测定一个小肽的氨基酸序列常用试剂是苯异硫氰酸酯PITC。

50. 多聚L-谷氨酸的比旋随pH 改变，是因为构象改变，而L-谷氨酸的比旋随pH 改变，则是由于电荷不同。

51. 从寡聚体蛋白中得到构象完整亚基的最简便的方法是稀释法，因为稀释使平衡偏向解离。

52. 血浆糖蛋白中，有运输金属离子功能的铜蓝蛋白和转铁蛋白，还有参与凝血过程的凝血 酶原和血纤蛋白原。

53. 多巴胺与去甲肾上腺素都是神经介质，它们都是由酪氨酸衍生而来。

54. 氨基酸在蛋白质中都是L 型的，其中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外光区有吸收。 55. 肽链的N 末端可以用二硝基氟苯（DNFB）法、丹黄酰氯（DNS）法、苯异硫氰酸酯（PITC） 法和氨肽酶法测定，而肼解法、还原法和羧肽酶法则是测定C 末端氨基酸最常用的方法。 56. 在细胞与细胞相互作用中主要是蛋白质与蛋白质及蛋白质与糖类的相互作用。

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