2.结构功能 蛋白质可以作为生物体的结构成分。在高等动物里,胶原是主要的细胞外结构蛋白,参与结缔组织和骨骼作为身体的支架,占蛋白总量的1/4。细胞里的片层结构,如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白与脂类组成的。动物的毛发和指甲都是由角蛋白构成的。
3.运输功能 脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。血液中的载脂蛋白可运输脂肪,转铁蛋白可转运铁。一些脂溶性激素的运输也需要蛋白,如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中运输。
4.贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。肝脏中的铁蛋白可将血液中多余的铁储存起来,供缺铁时使用。
5.运动功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分,它们构象的改变引起肌肉的收缩,带动机体运动。细菌中的鞭毛蛋白有类似的作用,它的收缩引起鞭毛的摆动,从而使细菌在水中游动。
6.防御功能 高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能,它主要也是通过蛋白质(抗体)来实现的。凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、干扰素等,也担负着防御和保护功能。
7.调节功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。
8.信息传递功能 生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。例如,视觉信息的传递有视紫红质参与,感受味道需要味觉蛋白。视杆细胞中的视紫红质,只需1个光子即可被激发,产生视觉。
9.遗传调控功能 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。DNA在储存时是缠绕在蛋白质(组蛋白)上的。有些蛋白质,如阻遏蛋白,与特定基因的表达有关。β-半乳糖苷酶基因的表达受到一种阻遏蛋白的抑制,当需要合成β-半乳糖苷酶时经过去阻遏作用才能表达。
10.其他功能 某些生物能合成有毒的蛋白质,用以攻击或自卫。如某些植物在被昆虫咬过以后会产生一种毒蛋白。白喉毒素可抑制生物蛋白质合成。
二、蛋白质的水解【常见考点】
氨基酸是蛋白质的基本结构单位,这个发现是从蛋白质的水解得到的。蛋白质的水解主要有三种方法:
1.酸水解 用6MHCl或4MH2SO4,105℃回流20小时即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋,但色氨酸完全被破坏,丝氨酸和苏氨酸部分破坏,天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质,在酸水解过程中常产生腐黑质,使水解液变黑。用3mol/L对甲苯磺酸代替盐酸,得到色氨酸较多,可像丝氨酸和苏氨酸一样用外推法求其含量。
2.碱水解 用5MNaOH,水解10-20小时可水解完全。碱水解使氨基酸消旋,许多氨基酸被破坏,但色氨酸不被破坏。常用于测定色氨酸含量。可加入淀粉以防止氧化。
3.酶水解 酶水解既不破坏氨基酸,也不引起消旋。但酶水解时间长,反应不完全。一般用于部分水解,若要完全水解,需要用多种酶协同作用。
第二节 氨基酸 一、 20种氨基酸简述 名称 甘氨酸 英文 glycine 三字符 Glu 单字符 G 丙氨酸 alanine Ala A 缬氨酸 亮氨酸 valine leucine Val Leu V L 异亮氨酸 isoleucine 甲硫氨酸 methionine 脯氨酸 proline Ile I Met M Pro P 唯一成环氨基酸,氨基酸的侧链既与?碳原子结合又与?氨基N-原子结合,缺少H-bond donor,无法形成α螺旋结构 侧链有芳香环,疏水氨基酸 大脂肪侧链 结构 无手性C 特性 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 酪氨酸 tyrosine Tyr Y 酪氨酸的芳香环有一个羟基。与其他氨基酸侧链呈化学惰性相比,酪氨酸的羟基有化学反 应性,疏水性弱。 吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢原子。吲哚基团有的两个环融合在一起,一个环有NH基团。有NH故疏水性弱。 侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水,其反应活性比丙氨酸和缬氨酸 大得多。 侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水,其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。有第二个不对称碳原子,但蛋白质的苏氨酸只有一种构型。 色氨酸 tryptophan Trp W 丝氨酸 serine Ser S 苏氨酸 threonine Thr T 天冬酰胺 asparagine Asp A 极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸 谷氨酰胺 glutamine Gln Q 极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸 半胱氨酸 cystein e Cys C 极性不带电。结构上类似苏氨酸,但是用巯基替代了羟基。巯基比羟基活泼。一对巯基靠 赖氨酸 lysine Lys K 近可以形成二硫键,稳定蛋白质的结构。 带电荷的氨基酸,高度亲水,侧链长,末端是氨基,在中性pH时侧链末端带正电荷。
种决定或控制抗原性的化学基团称抗原决定簇。
抗原决定簇(antigenic determinant)的作用:
A.被免疫活性细胞识别,激活免疫活性细胞产生抗体。 B.与相应抗体结合
抗体是在对抗原刺激的免疫应答中,B 淋巴细胞产生的一类糖蛋白,它是能与相应抗原 特异性结合、产生免疫反应的球蛋白,称免疫球蛋白。 抗体具有两个特点:A.高度特异性
B.多样性:几乎所有的外源蛋白都能诱导相应的特异性抗体,人体内约有108 种抗体,任 一时刻约有10000 种。 2.抗原抗体结合 抗原抗体结合的条件:
A. 抗原决定簇与抗体结合部位构象互补
B. 二者各有对应的化学基团,通过作用力使二者结合(离子键、氢键等) 抗体是2 价的,抗原是多价的
抗体过剩,抗原分子所有价被抗体的饱和;可溶抗原-抗体比例适中,形成网状的抗原-抗 体复合物;不可溶抗原过剩,抗体被饱和。
Western Blotting:抗原与抗体的杂交,是研究克隆基因表达产物、鉴定克隆株的常用技术。
第六节蛋白质的性质及应用 一、蛋白质的酸碱性质
可解离基团主要是侧链基团,少数N 端-NH2 和C 端-COOH。 1. 蛋白质的等电点
等电点与蛋白质中所含的酸性氨基酸、碱性氨基酸的比例有关。 在等电点条件下,蛋白质的电导性、溶解度和粘度最小。 2. 蛋白质的电泳分离
聚丙烯酰胺凝胶电泳PAGE(荷质比不同) SDS-PAGE(荷质比相同,分子量不同) 3. 离子交换层析分离蛋白质 与氨基酸分离原理相似
二、胶体性质与蛋白质的沉淀
蛋白质分子直径1-100nm,在水溶液是中具有胶体性质(布朗运动,丁达尔现象,不能 通过半透膜)。
透析:将含小分子杂质的蛋白质放入透析袋,置水中,小分子杂质不断从袋中出来,大 分子蛋白质仍留在袋中。
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