57. 蛋白质二级结构的三种基本类型是α 螺旋、β 折叠和β 转角，而胶原蛋白的二级结构是一种三股螺旋。
58. 分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的下列性质：分子大小、溶解度、电荷、吸附作用/对其他分子的亲和力
59. 蛋白质磷酸化是可逆的，蛋白质磷酸化时，需要蛋白激酶，而蛋白质去磷酸化需要蛋白 磷酸酯酶。
60. 许多钙结合蛋白都存在有EF 手图像，即它们的钙结合位点都由一个螺旋区-泡区-螺旋区的结构单位构成。
61. 酶蛋白可被共价修饰，如酶原激活和磷酸化，此外还有糖基化、乙酰化、γ 羧基化、ADP-核糖基化等。
62. 蛋白质是两性电介质，当溶液的pH 在其等电点以上时蛋白质分子带负电荷，而pH 在 等电点以下时，带正电荷。
63. 确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用蛋白酶水解，然后用对角线电泳技术分离水解 后的混合肽段与G 蛋白偶联的受体以七次跨膜为共同的结构特征。
64. 研究放射性同位素标记的配基与膜上受体结合的常用方法有：平衡透析、超离心、超滤 和凝胶过滤等。
65. 肌球蛋白分子和免疫球蛋白分子都是由重链和轻链组成。
66. 凝集素能专一地识别细胞表面的糖类并与之结合，从而使细胞与细胞相互凝集。 67. 研究蛋白质的体外翻译最常用的有动物的兔网织红细胞和植物的麦胚等两种无细胞翻译体系。
68. 蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还经常存在两种结构组合体，称为超二级结构和 结构域，它们都可充当三级结构的组合配件。
69. 糖肽连接键的主要类型有N-糖肽键和O-糖肽键。
70. Glu／Asp 的侧链羧基可以作为广义酸碱起催化作用。在这里，—COO—是作为一个催 化碱起作用。
71. G 蛋白具有GTP 酶的活性。
72. Ca2+是一种重要的细胞功能调节因子，它需通过细胞内受体—钙结合蛋白来实施其作用，能活化很多酶的钙调蛋白和在骨骼肌收缩中其重要作用的肌钙蛋白C，它们是两种钙结合蛋白。
73. 染色质结构的改变对基因转录有调节作用，在这一调节过程中，组蛋白可能发生乙酰化、 磷酸化修饰。
74. 已知蛋白质存在的超二级结构有三种基本组合形式αα、βαβ 和ββ。
75. 蛋白质生物合成过程中，除了形成肽键以外，每个主要步骤都与GTP 水解为GDP 和无 机磷酸有关。
76. 参与细胞内信号传导的GTP 结合蛋白，是由αβγ 亚基构成，其中α 亚基有水解GTP 的活性，它结合GTP 后与βγ 亚基分离。
77. 免疫球蛋白G 含有2 条重链，2 条轻链，通过二硫键联接成Y 形结构，每一分子含有2个抗原结合部位。
78. 骨骼肌的收缩，主要由两种收缩蛋白质即肌动蛋白和肌球蛋白，及两种调节蛋白质即肌 钙蛋白和原肌球蛋白所完成。
79. 血液凝固时，凝血酶原和血纤蛋白原都是属于分子的部分肽链必须先按特定方式断裂才 能激活的蛋白质。
80. 低密度脂蛋白（LDL）的主要生理功能是转运内源胆固醇酯。
81. 在真核细胞中，已合成的蛋白质通过内质网膜运输时有信号肽、信号识别颗粒（SRP）、 停靠蛋白和信号肽酶等参与了识别和运送作用。
82. 免疫球蛋白G 在用木瓜蛋白酶处理时可产生Fab 片段，而用胃蛋白酶处理时可产生 F（ab）2 片段。
83. 当蛋白质和配基结合后，改变了该蛋白质的构象，从而改变该蛋白质的生物活性的现象 称为别构效应。
84. 产生单克隆抗体的杂交骨髓瘤技术，就是将骨髓瘤细胞与脾脏B 细胞融合，融合细胞 既有前者不断分泌免疫球蛋白的活性，又有后者所指令的与抗原结合的专一性。
85. Blue dextran 是一种活性染料（例如Blue F3GH），修饰的葡聚糖可用于纯化蛋白质，是因为它有类似腺苷的结构。
86. 获得1984 年诺贝尔化学奖的美国科学家是B.Merrifield，其成就是发明固相肽合成。 87. 胰岛素最初合成的单链多肽链称为前胰岛素原，然后是胰岛素的前体，称胰岛素原。 88. 原胶原蛋白分子的高级结构是一种三股肽链组成的右手超螺旋结构，其中每一股又是一 种特殊的左手螺旋。
89. 蛋白质组是指生物体在特定条件下所拥有的全套蛋白质/基因组所编码的全部蛋白质。 90. 免疫球蛋白分子是由2 条一样的的轻链和一样的重链组成，它们之间共有4 对二硫键来 维持整个分子结构。
2014年考研生物化学辅导班课程说明
本课程围绕生物化学通用版本王静岩《生物化学》第三版上下册及国内其他教材，并在课程中引入国外教材《Lehninger Principles of Biochemistry 》第五版本。
课程分为三个阶段：
第一阶段 结合课本深入剖析重点难点（65个课时） 第二阶段 结合该校考研真题重点分析（45个课时） 第三阶段 串讲冲刺指导 （15个课时）
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第一章 蛋白质化学
本章结构简图
蛋白质
蛋白质性质：酸碱；大小；胶体性质 分离分析 蛋白质分离：不同原理 结构与功能关系 结构与功能 高级结构 结构域 四级结构 一级结构 二级结构 超二级结构 三级结构 构件分子—氨基酸 性质 分配柱 纸层析Rf 分离 薄层层析 离子交换 光吸收特性 化学性质 酸碱性质-等电点 种类 稀有氨基酸 常见氨基酸20种 带正电荷R基 带负电荷R基 非极性R基 不带电荷极性R基 分子大小 溶解度 电荷
蛋白质鉴定：分子量；纯度；浓度
吸附能力 生物学亲和力
第一节 蛋白质通论 一、蛋白质的功能多样性
蛋白质是原生质的主要成分，任何生物都含有蛋白质。自然界中最小、最简单的生物是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。没有蛋白质也就没有生命。自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多。概括起来，蛋白质主要有以下功能：
1.催化功能 生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们有机体新陈代谢的催化剂。没有酶，生物体内的各种化学反应就无法正常进行。例如，没有淀粉酶，淀粉就不能被分解利用。
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