最强的生物化学笔记(8)

析柱

11. 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与

生物大分子分开的一种分离纯化技术。

12. 凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

13. 亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离

蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

14. 高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

15. 凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

16. SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰

氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17. 等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造

一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

18. 双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，

即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

19. Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过

程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20. 同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，

例如血红蛋白。 21. 构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过

共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 22. 构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所

产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

23. 肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

24. 蛋白质二级结构（secondary structure of protein ）在蛋白质分子中的局布区域内

氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

25. 蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状

态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

26. 蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际

上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

27. α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺

旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）

的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

28. β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片

的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维

持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

29. β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构

（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨

基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

30. 超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别

是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

31. 结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

32. 纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同

二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

33. 球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白

质.许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。 34. 角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

35. 胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。 36. 疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互

作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 37. 伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有

生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

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